Streptavidin bindet mit extrem hoher Affinität und Spezifität an Biotin. Hier sind die wichtigsten Aspekte dieser Interaktion:
Bindungsstärke: Die Interaktion zwischen Streptavidin und Biotin ist eine der stärksten bekannten nicht-kovalenten Interaktionen, mit einer Dissoziationskonstanten (Kd) im femtomolaren Bereich (~10⁻¹⁴ M). Das bedeutet, dass es sehr schwierig ist, Streptavidin und Biotin zu trennen, sobald sie sich gebunden haben.
Bindungsstellen: Streptavidin ist ein Tetramer, was bedeutet, dass es vier Bindungsstellen für Biotin hat. Jede Untereinheit kann unabhängig eine Biotinmolekül binden.
Bindungsmechanismus: Die Bindungstasche von Streptavidin ist in Bezug auf Form und chemische Eigenschaften hochkomplementär zu Biotin. Die Bindung umfasst mehrere Arten von Interaktionen, einschließlich Wasserstoffbrückenbindungen, Van-der-Waals-Kräften und hydrophoben Interaktionen.
Wasserstoffbrückenbindungen: Mehrere Wasserstoffbrückenbindungen bilden sich zwischen dem Biotinmolekül und spezifischen Aminosäureresten innerhalb der Bindungstasche von Streptavidin, was den Komplex stabilisiert.
Hydrophobe Interaktionen: Das Biotinmolekül passt genau in eine hydrophobe Tasche innerhalb von Streptavidin, was hilft, Wassermoleküle auszuschließen und die Interaktion weiter zu stabilisieren.
Konformationsänderungen: Die Bindung von Biotin an Streptavidin induziert Konformationsänderungen im Protein, die die Bindungsaffinität erhöhen und den Komplex noch stabiler machen.
Diese starke und spezifische Bindungsinteraktion wird in verschiedenen biotechnologischen und molekularbiologischen Anwendungen weit verbreitet genutzt, wie z.B. bei der Affinitätsreinigung, Immunoassays und Markierungstechniken.