Nachschlagewerk für Aminosäuren

Alanin ist eine kleine, nicht essentielle Aminosäure mit einer relativ reaktionsarmen Seitenkette, die aus einer einzigen Methylgruppe besteht. Es ist eine der einfachsten Aminosäuren und die zweithäufigste in Proteinen. Sie wird von Codons kodiert, die mit GC beginnen.

Asparagin ist eine Aminosäure mit einer Carboxamid-Seitenkette. Die Amidgruppe behält ihre Polarität bei und ist eine reichhaltige Quelle für Wasserstoffbrückenbindungen, wodurch Asparagin zu einer häufigen Bindungsstelle für Proteine und zu einem Substrat für Glykosyltransferasen wird.

Cystein ist eine semi-essentielle proteinogene Aminosäure mit einer Thiol-Seitenkette, die an enzymatischen Reaktionen beteiligt ist. Ihre Sulfhydrylgruppe bildet Disulfidbrücken mit anderen Cysteinen oder Molekülen mit freien Sulfhydrylgruppen.

Glutamin hat eine Seitenkette, die der von Glutaminsäure ähnelt; lediglich eine Carboxylgruppe ist durch eine Amidgruppe ersetzt. Es ist wichtig für den Stickstoffstoffwechsel und wird benötigt, um toxische Ammoniakkonzentrationen im Körper zu regulieren.

Histidin ist selten und verfügt über eine teilweise protonierte aromatische Imidazol-Seitenkette. Es kann neutral oder positiv geladen sein und dient aufgrund seines Bindungspotenzials als natürlicher Katalysator oder häufiger Rest an Enzym-Aktivstellen.

Leucin besitzt eine Seitenkette aus einer Isobutylgruppe mit vier vollständig protonierten Kohlenstoffatomen, die in einer voluminösen „Y“-Form angeordnet sind. Es ist zudem die häufigste Aminosäure in Proteinen und eine der größten aliphatischen Aminosäuren.

Methionin hat eine lineare Seitenkette und enthält eine Sulfidgruppe. Dadurch kann Methionin als reichhaltiger Methylgruppendonor fungieren. Es spielt zudem eine entscheidende Rolle im Stoffwechsel, bei der Bildung neuer Blutgefäße und bei der Gewebereparatur.

Prolin ist eine proteinogene Aminosäure mit einer cyclischen Pyrrolidin-Seitenkette. Beim Menschen ist es nicht essenziell und kann aus Glutaminsäure synthetisiert werden. Prolin ist für das Immunsystem unverzichtbar und spielt zudem eine entscheidende Rolle für die Funktion von Gelenken und Sehnen.

Threonin ist eine essentielle Aminosäure, die eine Hydroxylgruppe enthält, wodurch sie polar und ungeladen ist. Sie weist viele Eigenschaften mit Serin auf und dient als Substrat für Kinasen und Glykosyltransferasen. Sie wird von Codons kodiert, die mit AC beginnen.

Tyrosin ist eine aromatische Aminosäure, die Phenylalanin ähnelt, jedoch an der para-Position eine Hydroxylgruppe anstelle einer Phenylgruppe aufweist. Es verfügt über einzigartige chemische Eigenschaften und dient als Katalysator und Substrat für eine Vielzahl von Kinasen.

Arginin ist eine chemisch komplexe Aminosäure mit einer aliphatischen Seitenkette aus drei Kohlenstoffatomen, die in einer Guanidinogruppe endet. Es vermittelt häufig Wechselwirkungen zwischen Proteinen und den negativ geladenen DNA- und RNA-Ketten.

Asparaginsäure verfügt über eine Carbonsäure-Seitenkette, die mit anderen Aminosäuren, Enzymen und Proteinen reagiert. Dank ihrer negativen Ladung und ihres hohen Potenzials für Wasserstoffbrückenbindungen ist sie an zahlreichen molekularen Wechselwirkungen beteiligt.

Glutaminsäure besitzt eine Aminogruppe und zwei Carboxylgruppen, wodurch sie in praktisch allen biologischen Systemen negativ geladen ist. Dadurch kann Glutaminsäure mit positiv geladenen Einheiten, darunter auch Metallionen, Wechselwirkungen eingehen.

Glycin ist die einfachste Aminosäure, deren Seitenkette aus einem einzigen Wasserstoffatom besteht. Dadurch eignet es sich ideal für die engen Windungen einiger Polypeptidketten. Glycin wirkt zudem als hemmender Neurotransmitter.

Isoleucin besitzt eine verzweigte Kohlenwasserstoff-Seitenkette in L-Form und gilt als eine der größten aliphatischen Aminosäuren. Es kommt vor allem im Muskelgewebe vor und wird durch die Codons AUU, AUC und AUA kodiert.

Lysin ist eine essentielle Aminosäure mit einer Lysyl-Seitenkette. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Proteinbildung, der Vernetzung von Kollagenpolypeptiden, der Aufnahme von Mineralstoffen und der Produktion von Carnitin, das für den Fettsäurestoffwechsel von entscheidender Bedeutung ist.

Phenylalanin enthält eine Benzylgruppe als Seitenkette und gilt als die einfachste und am häufigsten vorkommende aromatische Aminosäure in Proteinen. Es ist eine Vorstufe für die Synthese von Tyrosin, Dopamin, Noradrenalin, Adrenalin und Melanin.

Serin ist eine Aminosäure mit einer Hydroxymethylgruppe als Seitenkette. Es ist die einfachste Hydroxylaminosäure und die dritthäufigste Aminosäure in Proteinen. Serin kann aus Glycin und verschiedenen anderen Stoffwechselprodukten synthetisiert werden.

Tryptophan ist sowohl die größte als auch die seltenste Aminosäure, die in Proteinen vorkommt. Tryptophan kommt in der Regel im hydrophoben Kern von Proteinen vor und ist häufig an aromatischen Stapelungen beteiligt. Seine Seitenkette wird von einer Indolgruppe dominiert.

Valin ist eine mittelgroße aliphatische Aminosäure mit einer Seitenkette, die aus einer Propylgruppe besteht, die an der Position C2 an das CA-Molekül gebunden ist. Wie die anderen aliphatischen Aminosäuren kommt Valin häufig in den hydrophoben Kernen von Proteinen vor.